Loading

Like H2VN trên Facebook

Tác giả Chủ đề: Hỏi đáp về công nghệ sinh học  (Đọc 11511 lần)

0 Thành viên và 1 Khách đang xem chủ đề.

Offline sao băng lạnh giá

  • Gold Member H2VN
  • ***
  • Bài viết: 192
Hỏi đáp về công nghệ sinh học
« vào lúc: Tháng Mười Một 04, 2006, 02:38:20 AM »
 ;D Hello cả nhà!
Mới quay trở lại H2VN và thực sự ngạc nhiên trước những thay đổi vượt bậc của 4rum chỉ trong thời gian quá ngắn.
Vừa rùi mới được làm kỹ thuật Thấm hút miễn dịch Western Blot và Kỹ thuật miễn dịch enzim Elisa.
Mong mọi người làm rõ thêm một số chi tiết kỹ thuật khi làm 2 kỹ thuật này cho mình với nhé!!!!!!!!
« Sửa lần cuối: Tháng Tám 10, 2012, 12:34:22 PM gửi bởi anhtuan_h2vn »
Blog Hóa học hữu ích: http://my.opera.com/saobanglanhgia/blog

Cộng đồng Hóa học H2VN

Hỏi đáp về công nghệ sinh học
« vào lúc: Tháng Mười Một 04, 2006, 02:38:20 AM »

Offline Hieuclass

  • Nhóm Tông Đồ đội trưởng
  • Gold Member H2VN
  • ***
  • Bài viết: 248
  • Không bao giờ thất vọng
Ứng viên hàng đầu của nhiên liệu sinh học
« Trả lời #1 vào lúc: Tháng Ba 04, 2007, 11:41:01 AM »

Các loại nhiên liệu sinh học (NLSH) được làm ra từ các sản phẩm nông nghiệp (như ngũ cốc, hạt có dầu…) trong tương lai không xa có thể sẽ phải đối đầu với một “địch thủ” cạnh tranh đáng gờm: các loài vi tảo.

Năng suất cao gấp 30 lần

Tiềm năng của các loài tảo này khiến các nhà khoa học phải mơ ước. Cùng trên một héc-ta gieo trồng, năng suất của vi tảo cao hơn tới 30 lần năng suất của các loài cây cho dầu như cải hạt dầu hoặc hoa hướng dương.

Hơn nữa chúng lại mọc nhanh hơn rất nhiều, gần như là gấp đôi sau mỗi ngày. “Hàng năm, một héc-ta rưỡi bể nuôi vi tảo trong nhà kính có thể cho ra hàng tấn vi tảo, bất luận thời tiết xấu tốt thế nào” – ông Jean-Paul Braud, giám đốc một công ty nuôi trồng tảo, cho hay.

Đây là lợi điểm không nhỏ khi người ta biết rằng, một trong những hạn chế lớn nhất của việc sản xuất NLSH từ sản phẩm nông nghiệp là việc này đòi hỏi một diện tích cây trồng rất cao. “Để cho tất cả mọi chiếc xe hơi trên đất Pháp được chạy bằng NLSH thì phải trồng cây cải hạt dầu trên một diện tích tương đương với diện tích của cả nước Pháp” – ông Bernard nói thêm.

Không ô nhiễm môi trường

(Ảnh: scieng.flinders.edu.au)

Về mặt môi trường, tác động của việc nuôi các loài vi tảo này là không đáng kể, trong khi việc trồng các loài cây có dầu hoặc cây lương thực để làm NLSH không thể không sử dụng tới phân bón, thuốc trừ sâu…

Các loài vi tảo được nuôi dưỡng bằng azote, phosphate và khí carbonic, nên người có thể dễ dàng hình dung rằng chúng rất thích hợp để được nuôi trồng gần các nhà máy, khu công nghiệp gây ô nhiễm, sử dụng nước thải sinh hoạt hay nước thải nông nghiệp…

Một chương trình nghiên cứu tính khả thi (nghiên cứu mô hình sản xuất quy mô công nghiệp) trị giá 2,6 triệu euro, với sự hợp tác của nhiều trường đại học, cơ quan nghiên cứu khoa học Pháp và quốc tế, đang được tiến hành kể từ cuối tháng 12-2006.

Mục tiêu trọng tâm hàng đầu của chương trình này là tìm ra loài vi tảo tối ưu có khả năng sinh sản nhanh nhất và sản xuất được nhiều dung dịch nhất. Hiện các nhà khoa học của các nước như Đức, Trung Quốc, Tây Ban Nha, Mỹ, Anh và Nhật Bản cũng đang chạy đua để tìm ra loài tảo hội đủ hai điều kiện này...

                                                                                     Theo Le Monde, Sài Gòn giải phóng
Hieuclass

Offline gynuora

  • Nhớ... Hóa học
  • **
  • Bài viết: 46
  • never mean to make such a noise
Mẫu men mới có khả năng phân huỷ CH3Hg
« Trả lời #2 vào lúc: Tháng Bảy 15, 2007, 06:01:12 PM »
Các nhà hoá học Hoa Kỳ đã tổng hợp thành công một loại men thay thế mới có khả năng phân huỷ các hợp chất thuỷ ngân hũu cơ độc hại.

Jonathan Melnick và Gerard Parkin, ĐH Comlumbia đưa tin rằng hợp chất mới của họ gần như có thể phân huỷ cách dẫn xuất hữu cơ thuỷ ngân độc hại.
Ví dụ điển hình về sự độc hại của thuỷ ngân đối với con người đc đưa ra vào thập niên 50 thế kỷ 20. Khi đó, việc thải các dẫn xuất thuỷ ngân ra hồ tại Manamata, Nhật Bản đã làm tử vong gần 2000 dân địa phương.


Đầu tiền một liên kết Hg-S được tạo thành, sau đó tiếp tục thêm 3 liên kết mới đc tạo thành và làm đứt liên kết Hg-C. Men vi khuẩn MerB sử dụng nhóm S-H của xistein để phân hủy liên kết Hg-C.

Một số vi khuẩn có thể sống trong môi trường nước ô nhiễm nhờ vào men MerB, có khả năng phân hủy liên kết Hg-C khá bền. Cơ chế tác động của MerB đến nay vẫn chưa đc làm sáng tỏ, tuy nhiên, các nhà khoa học đã khám phá đc rằng, tính linh hoạt của MerB nhờ vào 4 xistein. Cách nhà nghiên cứu Colombia đã dựa vào yếu tố này và điều chế thành công nhân chất phức dành riêng cho thủy ngân, nhân hợp chất phức này sẽ tái tạo lại lưu huỳnh xung quanh men MerB.

Melnick và Parkin đã nghiên cứu các hợp chất phức, trong các hợp chất này ankyl-Hg với ligand chất phức tạo thành số lượng các liên kết Hg-S khác nhau. Phức chất tiếp tục phản ứng với nhóm tionyl thứ 2 cùng với sự phân hủy liên kết Hg-C. Các nhà nghiên cứu cũng đã chỉ ra rằng, phức chất với 2 liên kết Hg-S tỏ ra hiệu quả hơn trong việc phân hủy liên kết Hg-C hơn là chất phức có 1 liên kết Hg-S. Parkin cũng chú ý rằng, kết quả nhận đc là minh chứng rõ ràng đầu tiên về việc cắt đứt liên kết Hg-C bởi liên kết S-Hg phụ thuộc vào việc tạo phức chất của các kim loại.
Nghiên cứu thành phần hợp chất có khả năng loại trừ Hg trên diện tích ô nhiễm rộng lớn vẫn còn đag là mục đích nghiên cứu lâu dài. Parkin nói, các nhà nghiên cứu còn phải đi một chặng đường dài, nhưng bước đầu tiên họ đã hoàn thành chứng minh rằng, các hợp chất phân tử nhỏ hơn, có khả năng tạo thành phức chất với lượng ligant xung quanh cần thiết có thể có khả năng phân hủy các hợp chất thủy ngân hữu cơ.


silent doesn't mean no sound.

Offline Truongoc

  • Thích... Hóa học
  • Bài viết: 5
    • http://www.h2vn.com/community/index.php?action=profile;u=3133;sa=forumProfile
Re: Ứng viên hàng đầu của nhiên liệu sinh học
« Trả lời #3 vào lúc: Tháng Chín 03, 2007, 10:29:29 AM »
đìêu này thú vị đấy,và mình cũng đã từng nghĩ là sẽ nuôi tảo nhưng tiếc là mình đang đứng trên 1 mảnh đất  quá nhỏ hẹp,bạn đưa lên chủ đề này thế bạn có ý nghĩ  gì không?lỡ cùng đồng  điệu vấn đề này thì sao!!!!!! ::)
« Sửa lần cuối: Tháng Mười 27, 2008, 11:40:43 PM gửi bởi silver »
Vạn sự khởi đầu nan
Gian nan bắt đầu nản!

Offline silver

  • Moderator
  • Gold Member H2VN
  • *****
  • Bài viết: 262
Re: Hiểu thêm về kỹ thuật Western Blot và Elisa
« Trả lời #4 vào lúc: Tháng Mười 27, 2008, 11:51:44 PM »
Tài liệu tiếng anh nên ráng đọc nha(trích từ wikipedia):

[edit] Steps in a Western blot (các bước trong western blot)

[edit] Tissue preparation
Samples may be taken from whole tissue or from cell culture. In most cases, solid tissues are first broken down mechanically using a blender (for larger sample volumes), using a homogenizer (smaller volumes), or by sonication. Cells may also be broken open by one of the above mechanical methods. However, it should be noted that bacteria, virus or environmental samples can be the source of protein and thus Western blotting is not restricted to cellular studies only.

Assorted detergents, salts, and buffers may be employed to encourage lysis of cells and to solubilize proteins. Protease and phosphatase inhibitors are often added to prevent the digestion of the sample by its own enzymes.

A combination of biochemical and mechanical techniques – including various types of filtration and centrifugation – can be used to separate different cell compartments and organelles.


[edit] Gel electrophoresis
Main article: Gel electrophoresis
 
Immunoblot (Western blot) analysis of proteins separated by SDS-PAGE gradientgel electrophoresis.[2]The proteins of the sample are separated using gel electrophoresis. Separation of proteins may be by isoelectric point (pI), molecular weight, electric charge, or a combination of these factors. The nature of the separation depends on the treatment of the sample and the nature of the gel.

By far the most common type of gel electrophoresis employs polyacrylamide gels and buffers loaded with sodium dodecyl sulfate (SDS). SDS-PAGE (SDS polyacrylamide gel electrophoresis) maintains polypeptides in a denatured state once they have been treated with strong reducing agents to remove secondary and tertiary structure (e.g. disulfide bonds [S-S] to sulfhydryl groups [SH and SH]) and thus allows separation of proteins by their molecular weight. Sampled proteins become covered in the negatively charged SDS and move to the positively charged electrode through the acrylamide mesh of the gel. Smaller proteins migrate faster through this mesh and the proteins are thus separated according to size (usually measured in kilo Daltons, kDa). The concentration of acrylamide determines the resolution of the gel - the greater the acrylamide concentration the better the resolution of lower molecular weight proteins. The lower the acrylamide concentration the better the resolution of higher molecular weight proteins. Proteins travel only in one dimension along the gel for most blots.

Samples are loaded into wells in the gel. One lane is usually reserved for a marker or ladder, a commercially available mixture of proteins having defined molecular weights, typically stained so as to form visible, coloured bands. When voltage is applied along the gel, proteins migrate into it at different speeds. These different rates of advancement (different electrophoretic mobilities) separate into bands within each lane.

It is also possible to use a two-dimensional (2-D) gel which spreads the proteins from a single sample out in two dimensions. Proteins are separated according to isoelectric point (pH at which they have neutral net charge) in the first dimension, and according to their molecular weight in the second dimension.


[edit] Transfer
In order to make the proteins accessible to antibody detection, they are moved from within the gel onto a membrane made of nitrocellulose or polyvinylidene difluoride (PVDF). The membrane is placed on top of the gel, and a stack of tissue papers placed on top of that. The entire stack is placed in a buffer solution which moves up the paper by capillary action, bringing the proteins with it. Another method for transferring the proteins is called electroblotting and uses an electric current to pull proteins from the gel into the PVDF or nitrocellulose membrane. The proteins move from within the gel onto the membrane while maintaining the organization they had within the gel. As a result of this "blotting" process, the proteins are exposed on a thin surface layer for detection (see below). Both varieties of membrane are chosen for their non-specific protein binding properties (i.e. binds all proteins equally well). Protein binding is based upon hydrophobic interactions, as well as charged interactions between the membrane and protein. Nitrocellulose membranes are cheaper than PVDF, but are far more fragile and do not stand up well to repeated probings.

The uniformity and overall effectiveness of transfer of protein from the gel to the membrane can be checked by staining the membrane with Coomassie or Ponceau S dyes. Coomassie is the more sensitive of the two, although Ponceau S's water solubility makes it easier to subsequently destain and probe the membrane as described below.


[edit] Blocking
Since the membrane has been chosen for its ability to bind protein, and both antibodies and the target are proteins, steps must be taken to prevent interactions between the membrane and the antibody used for detection of the target protein. Blocking of non-specific binding is achieved by placing the membrane in a dilute solution of protein - typically Bovine serum albumin (BSA) or non-fat dry milk (both are inexpensive), with a minute percentage of detergent such as Tween 20. The protein in the dilute solution attaches to the membrane in all places where the target proteins have not attached. Thus, when the antibody is added, there is no room on the membrane for it to attach other than on the binding sites of the specific target protein. This reduces "noise" in the final product of the Western blot, leading to clearer results, and eliminates false positives.


[edit] Detection
During the detection process the membrane is "probed" for the protein of interest with a modified antibody which is linked to a reporter enzyme, which when exposed to an appropriate substrate drives a colourimetric reaction and produces a colour. For a variety of reasons, this traditionally takes place in a two-step process, although there are now one-step detection methods available for certain applications.


[edit] Two step
Primary antibody
Antibodies are generated when a host species or immune cell culture is exposed to the protein of interest (or a part thereof). Normally, this is part of the immune response, whereas here they are harvested and used as sensitive and specific detection tools that bind the protein directly.

After blocking, a dilute solution of primary antibody (generally between 0.5 and 5 micrograms/ml) is incubated with the membrane under gentle agitation. Typically, the solution is composed of buffered saline solution with a small percentage of detergent, and sometimes with powdered milk or BSA. The antibody solution and the membrane can be sealed and incubated together for anywhere from 30 minutes to overnight. It can also be incubated at different temperatures, with warmer temperatures being associated with more binding, both specific (to the target protein, the "signal") and non-specific ("noise").

Secondary antibody
After rinsing the membrane to remove unbound primary antibody, the membrane is exposed to another antibody, directed at a species-specific portion of the primary antibody. This is known as a secondary antibody, and due to its targeting properties, tends to be referred to as "anti-mouse," "anti-goat," etc. Antibodies come from animal sources (or animal sourced hybridoma cultures); an anti-mouse secondary will bind to just about any mouse-sourced primary antibody. This allows some cost savings by allowing an entire lab to share a single source of mass-produced antibody, and provides far more consistent results. The secondary antibody is usually linked to biotin or to a reporter enzyme such as alkaline phosphatase or horseradish peroxidase. This means that several secondary antibodies will bind to one primary antibody and enhances the signal.

Most commonly, a horseradish peroxidase-linked secondary is used in conjunction with a chemiluminescent agent, and the reaction product produces luminescence in proportion to the amount of protein. A sensitive sheet of photographic film is placed against the membrane, and exposure to the light from the reaction creates an image of the antibodies bound to the blot.

As with the ELISPOT and ELISA procedures, the enzyme can be provided with a substrate molecule that will be converted by the enzyme to a colored reaction product that will be visible on the membrane (see the figure below with blue bands).

A third alternative is to use a radioactive label rather than an enzyme coupled to the secondary antibody, such as labeling an antibody-binding protein like Staphylococcus Protein A with a radioactive isotope of iodine. Since other methods are safer, quicker and cheaper this method is now rarely used.


[edit] One step
Historically, the probing process was performed in two steps because of the relative ease of producing primary and secondary antibodies in separate processes. This gives researchers and corporations huge advantages in terms of flexibility, and adds an amplification step to the detection process. Given the advent of high-throughput protein analysis and lower limits of detection, however, there has been interest in developing one-step probing systems that would allow the process to occur faster and with less consumables. This requires a probe antibody which both recognizes the protein of interest and contains a detectable label, probes which are often available for known protein tags. The primary probe is incubated with the membrane in a manner similar to that for the primary antibody in a two-step process, and then is ready for direct detection after a series of wash steps.

 
Western blot using radioactive detection system
[edit] Analysis
After the unbound probes are washed away, the western blot is ready for detection of the probes that are labeled and bound to the protein of interest. In practical terms, not all westerns reveal protein only at one band in a membrane. Size approximations are taken by comparing the stained bands to that of the marker or ladder loaded during electrophoresis. The process is repeated for a structural protein, such as actin or tubulin, that should not change between samples. The amount of target protein is indexed to the structural protein to control between groups. This practice ensures correction for the amount of total protein on the membrane in case of errors or incomplete transfers.


[edit] Colorimetric detection
The colorimetric detection method depends on incubation of the western blot with a substrate that reacts with the reporter enzyme (such as peroxidase) that is bound to the secondary antibody. This converts the soluble dye into an insoluble form of a different color that precipitates next to the enzyme and thereby stains the membrane. Development of the blot is then stopped by washing away the soluble dye. Protein levels are evaluated through densitometry (how intense the stain is) or spectrophotometry.


[edit] Chemiluminescent detection
Chemiluminescent detection methods depend on incubation of the western blot with a substrate that will luminesce when exposed to the reporter on the secondary antibody. The light is then detected by photographic film, and more recently by CCD cameras which captures a digital image of the western blot. The image is analysed by densitometry, which evaluates the relative amount of protein staining and quantifies the results in terms of optical density. Newer software allows further data analysis such as molecular weight analysis if appropriate standards are used. So-called "enhanced chemiluminescent" (ECL) detection is considered to be among the most sensitive detection methods for blotting analysis.


[edit] Radioactive detection
Radioactive labels do not require enzyme substrates, but rather allow the placement of medical X-ray film directly against the western blot which develops as it is exposed to the label and creates dark regions which correspond to the protein bands of interest (see image to the right). The importance of radioactive detections methods is declining[citation needed], because it is very expensive, health and safety risks are high and ECL provides a useful alternative.


[edit] Fluorescent detection
The fluorescently labeled probe is excited by light and the emission of the excitation is then detected by a photosensor such as CCD camera equipped with appropriate emission filters which captures a digital image of the western blot and allows further data analysis such as molecular weight analysis and a quantitative western blot analysis. Fluorescence is considered to be among the most sensitive detection methods for blotting analysis.


[edit] Secondary probing
One major difference between nitrocellulose and PVDF membranes relates to the ability of each to support "stripping" antibodies off and reusing the membrane for subsequent antibody probes. While there are well-established protocols available for stripping nitrocellulose membranes, the sturdier PVDF allows for easier stripping, and for more reuse before background noise limits experiments. Another difference is that, unlike nitrocellulose, PVDF must be soaked in 95% ethanol, isopropanol or methanol before use. PVDF membranes also tend to be thicker and more resistant to damage during use.


[edit] 2-D Gel Electrophoresis
Main article: Two-dimensional gel electrophoresis
2-dimensional SDS-PAGE uses the principles and techniques outlined above. 2-D SDS-PAGE, as the name suggests, involves the migration of polypeptides in 2 dimensions. For example, in the first dimension polypeptides are separated according to isoelectric point, while in the second dimension polypeptides are separated according to their molecular weight. The isoelectric point of a given protein is determined by the relative number of positively (e.g. lysine and arginine) and negatively (e.g. glutamate and aspartate) charged amino acids, with negatively charged amino acids contributing to a high isoelectric point and positively charged amino acids contributing to a low isoelectric point. Samples could also be separated first under nonreducing conditions using SDS-PAGE and under reducing conditions in the second dimension, which breaks apart disulfide bonds that hold subunits together. SDS-PAGE might also be coupled with urea-PAGE for a 2-dimensional gel.

In principle, this method allows for the separation of all cellular proteins on a single large gel. A major advantage of this method is that it often distinguishes between different isoforms of a particular protein - e.g. a protein that has been phosphorylated (by addition of a negatively charged group). Proteins that have been separated can be cut out of the gel and then analysed by mass spectrometry, which identifies the protein.

Please refer to reference articles for examples of the application of 2-D SDS PAGE.


[edit] Medical diagnostic applications
The confirmatory HIV test employs a Western blot to detect anti-HIV antibody in a human serum sample. Proteins from known HIV-infected cells are separated and blotted on a membrane as above. Then, the serum to be tested is applied in the primary antibody incubation step; free antibody is washed away, and a secondary anti-human antibody linked to an enzyme signal is added. The stained bands then indicate the proteins to which the patient's serum contains antibody.
A Western blot is also used as the definitive test for Bovine spongiform encephalopathy (BSE, commonly referred to as 'mad cow disease').
Some forms of Lyme disease testing employ Western blotting.
« Sửa lần cuối: Tháng Mười 29, 2008, 05:53:06 PM gửi bởi silver »

Offline hoachatltv

  • Thích... Hóa học
  • Bài viết: 1
Legionella – Thủ phạm gây bệnh trong các tòa nhà
« Trả lời #5 vào lúc: Tháng Chín 21, 2012, 02:06:50 PM »
Legionella – Thủ phạm gây bệnh trong các tòa nhà
Vào tháng 7 năm 1976, có một sự bùng nổ của bệnh viêm phổi liên quan tới 221 người tham dự vào lễ kỷ niệm hàng năm của lính Mỹ vùng Pennsylvania ở khách sạn Bellvue-Stratford tại Philadelphia. Ngoài 221 người bị nhiễm bệnh có 34 người đã chết. Mãi cho đến tháng 12 năm 1977, các nhà vi sinh vật học mới có thể cách li một vi khuẩn từ cuộc khám nghiệm một mô trong phổi của một trong những người lính. Vi khuẩn có tên là “Legionella pneumophila” (Legionella xuất phát từ lính Mỹ, và pneumophila theo tiếng Hy Lạp là “thích phổi”) và nó hoàn toàn khac với các loại vi khuẩn khác. Không giống bệnh nhân của các bệnh viêm phổi khác, các bệnh nhân của bệnh legionnaire thường có những triệu chứng về dạ dày-ruột bao gồm tiêu chảy, nôn mửa. EPA (Mỹ) không đưa ra quy định về nồng độ nhiễm bẩn cao nhất cho Legionella thay vào đó, họ đưa ra phương pháp xử lý chung buộc phải tuân theo và nồng độ nhiễm bẩn cao nhất là 0 mg/l.
Sát thủ ẩn mình trong máy điều hòa nhiệt độ
Xét nghiệm bệnh phẩm của nhiều nhân viên văn phòng, các bác sĩ chuyên khoa hô hấp tìm thấy vi trùng Legionella Pneumophila, thường trú ẩn trong các ống nước của máy lạnh. Chúng có thể gây khởi phát nhanh bệnh viêm phổi và dẫn đến tử vong.
Bệnh viện Phạm Ngọc Thạch TP HCM gần đây tiếp nhận nhiều người trẻ tuổi bị hen với cơn ho dai dẳng, đã dùng thuốc nhiều lần không khỏi. Sàng lọc các nguyên nhân, các bác sĩ nhận thấy họ mắc bệnh do thường xuyên hít phải mầm bệnh từ phòng làm việc có gắn máy điều hòa.
Trường hợp nặng nhất là một người đàn ông 32 tuổi, ngụ tại TP HCM, nhập viện trong tình trạng bị sưng phổi kèm đau khớp, nhức đầu, tiêu chảy... Người nhà cho biết, bệnh nhân nghiện thuốc lá, trước khi khởi phát bệnh có những triệu chứng cảm cúm như nóng sốt, sổ mũi... Thường những người viêm phổi không có biểu hiện bệnh toàn thân như trường hợp này; bệnh nhân trên lại làm việc thường xuyên trong môi trường máy lạnh. Vì vậy, các bác sĩ nghi ngờ anh bị một loại vi trùng trong máy lạnh tấn công. Đúng như dự đoán, kết quả xét nghiệm cho thấy bệnh nhân nhiễm vi trùng Legionella Pneumophila, thường trú ẩn trong các ống nước của máy lạnh.
Thế giới đã cảnh báo tác hại của vi trùng Legionella Pneumophila từ nhiều thập kỷ trước do chúng rất nguy hiểm và thường gặp (chiếm 5% các trường hợp viêm phổi do vi trùng). Chúng có thể gây khởi phát nhanh bệnh viêm phổi và các triệu chứng toàn thân trong vài ngày, đưa đến tử vong. Kết quả điều trị tùy thuộc vào việc có nhận diện ra chúng hay không.
Bác sĩ Nguyễn Hồng Đức, Trưởng khoa Quản lý và Điều trị Bệnh viện Phạm Ngọc Thạch, cho biết, càng có nhiều trí thức trẻ mắc bệnh hô hấp liên quan đến môi trường làm việc. Họ cho biết, thường xuyên làm việc ở những nơi được xem là lý tưởng, đó là các tòa nhà, cao ốc có trưng bày cây cảnh thông thoáng, máy điều hòa nhiệt độ; nhưng vẫn bị viêm phổi, hắt hơi, sổ mũi, ho dai dẳng không dứt. Đến khi nghe bác sĩ cảnh báo rằng mầm bệnh đang trú ẩn ngay trong phòng làm việc, đó là các chất vô cơ, hữu cơ sống trong bụi, nấm mốc từ thảm trải nền, cửa kính, cây cảnh, máy lạnh..., không ít người đã giật mình.
Theo bác sĩ Hồng Đức, đa số bệnh nhân của "hội chứng văn phòng" là người có cơ địa dễ dị ứng, có sẵn bệnh hen. Nhiều trường hợp mắc bệnh hen đã điều trị trong suốt thời gian dài mà vẫn không khỏi bệnh, đến khi tìm hiểu mới biết thủ phạm là cái phòng làm việc có máy lạnh. Chính không khí lạnh đã kích ứng, làm khởi phát cơn hen. Tại Bệnh viện Đại học Y Dược TP HCM, nhiều bệnh nhân hen là nhân viên văn phòng đã cải thiện bệnh đáng kể sau khi được hướng dẫn bố trí môi trường làm việc thông thoáng, sử dụng quạt thông gió thay cho máy lạnh.

 

Blog Du Lịch